Isolation and partial purification of a glutathione peroxidase from pig blood platelets
Abstract
Metodą Maddipati i Marnett (1987) wyizolowano i częściowo scharakteryzowano peroksydazę
glutationową z płytek krwi świni. Proces oczyszczania przebiegał kolejno poprzez wysalanie
siarczanem amonu, hydrofobową chromatografię na złożu Phenyl-Sepharose CL-4B oraz
chromatografię jonowymienną. Elektroforeza w żelu poliakryloamidowym z SDS (w obecności
/3-merkaptoetanolu) enzymu otrzymanego w ostatnim etapie oczyszczania ujawniła obecność
podjednostki o masie cząsteczkowej 23 kDa. Wykazano, że w płytkach dominującą formą
GSH-Px jest selenozależna peroksydaza glutationowa, ktora wykazuje ok. 86% całkowitej
aktywności tego enzymu. Selenin sodowy powodował wzrost aktywności otrzymanego enzymu,
podczas gdy jony miedzi, NEM i cisplatyna była inhibitorami peroksydazy glutationowej.