Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins
Oglądaj/ Otwórz
Data
1991Autor
Zgirski, Alojzy
Hilewicz-Grabska, Maria
Krajewski, Tadeusz
Snaglewska, Dorota
Metadata
Pokaż pełny rekordStreszczenie
Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni
frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50.
Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod
względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych.
Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów
otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej
podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe
dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej
zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są
bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury
izolowania.
Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre
z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy
to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące
udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.